我实验室董云伟教授与斯坦福大学George N. Somero 教授等学者合作开展了海洋软体动物蛋白质温度适应机制的研究。2018年1月23日，研究成果以“Structural flexibility and protein adaptation to temperature: Molecular dynamics analysis of malate dehydrogenases of marine molluscs”（蛋白质温度适应及结构的柔性：海洋软体动物细胞质苹果酸脱氢酶的分子动力学分析）为题，在Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (PNAS)（《美国科学院院报》）在线发表，揭示了软体动物细胞质苹果酸脱氢酶（cMDH）结构稳定性和功能适应性的趋同进化模式（论文链接：http://www.pnas.org/content/early/2018/01/17/1718910115.full）。

为适应不同的生境温度，酶分子需要保持稳定性（Stability）和柔性（Flexibility）之间的平衡，在一定温度范围内，既保证结构的稳定性同时维持酶的催化活性，这是生物对环境温度的长期进化适应。在高潮间带耐高温贝类中，cMDH局部柔性的增长使酶在较低的温度下能维持催化功能，并在高温条件（> 55 °C）保持结构稳定和催化功能。该研究以具有不同水平（纬度跨度达40 °）和垂直（从高潮间带到低潮间带）分布、生境原位温度跨度达60 °C的五个属12种海洋软体动物为研究对象，结合生化实验手段和计算机模拟实验方法，进一步定量测定了cMDH稳定性和柔性变化程度。研究发现，随温度升高，冷适应蛋白质稳定性和活性下降趋势更明显。蛋白质骨架原子热诱导运动程度（RMSD）与生物适应温度之间存在显著的负相关关系；当温度从15 °C升至42 °C，柔性变化（RMSF） > 0.5Å的氨基酸残基数随生物适应温度升高而降低。此外，该研究还定位了海洋软体动物cMDH温度适应性变化发生的位点/区域，指出了氨基酸序列变异位点对其的“远端效应”。